Структуры белка. Денатурация.
Белки представляют собой
последовательность соединённых между собой пептидной связью остатков аминокислот.
Карбоксильная группа (-СООН) одной аминокислоты взаимодействует с аминогруппой
(-NH2) другой
аминокислоты, в результате образуется пептидная связь (NH-CO)
и выделяется молекула воды (Н2О). Иными словами, белок – это биополимер,
состоящий из мономеров – остатков аминокислот.

Рис. Общая схема строения молекулы аминокислоты: R – радикал, NH2 – аминогруппа, COOH –
карбоксильная группа.

NB! Ни в
коем случае не говорите, что белок – это цепочка аминокислот, соединённых между
собой пептидными связями. В белке уже нет аминокислот, в белке есть остатки
аминокислот. Ведь при образовании пептидной связи от аминокислот
отщепляются гидроксильная группа (-ОН) и атом водорода (Н) от аминогруппы (-NH2).
Непосредственно после трансляции
белок представляет собой цепочку последовательно соединённых пептидными связями
остатков аминокислот. Такая структура белка называется первичной.
Полипептид – достаточно длинная
молекула, при этом она может в некоторой мере изгибаться. В результате
находящиеся на некотором расстоянии друга от друга аминокислотные остатки могут
сближаться, и между их карбонильной группой (СО) и остатком аминогруппы (NH) могут образовываться водородные
связи. В итоге может образовываться структура, похожая на спираль – α-спираль.
В других случаях водородные связи образуются между остатками аминогрупп (NH) и карбонильными группами
(CO) таким образом, что
образуются структуры, похожие на слои – β-слои. Такая структура белка
называется вторичной.

Рис. Различные типы
вторичных структур белка.
NB! Вторичная
структура в большинстве случаев начинает формироваться ещё до того, как
закончилась трансляция. Из рибосомы может «торчать» наружу несколько сотен
аминокислотных остатков, а синтез белка при этом ещё не будет закончен. В таком
случае начинается образование вторичной структуры ещё до окончания трансляции.
Белок состоит из различных
аминокислотных остатков, в состав которых входят разные радикалы. Одни радикалы
обладают гидрофильными свойствами (то есть имеют сродство к воде),
другие – гидрофобными (отталкиваются от воды). В итоге белок
сворачивается таким образом, что те участки, в которых содержится много
гидрофобных радикалов, оказываются внутри белка, а те участки, в которых
содержится много гидрофильных радикалов, - снаружи. В результате белок
превращается в глобулу. В стабилизации глобулярной структуры также
принимают участие дисульфидные (S-S) связи,
которые образуются при взаимодействии остатков аминокислот цистеина.
Такую структуру белка называют третичной.
NB! Так как
внутренняя среда клетки состоит практически целиком из воды, то гидрофильные участки
в белке смотрят наружу – в сторону воды, а гидрофобные внутрь. Если бы
внутренняя среда клетки состояла бы, например, из масла, то всё было бы
наоборот: гидрофильные участки смотрели бы внутрь молекулы, а гидрофобные
наружу – в сторону масла.
Некоторые особо крупные и
сложноустроенные белки состоят из нескольких полипептидных цепей,
свёрнутых в глобулы. Глобулы взаимодействуют друг с другом, в результате
чего образуется сложный комплекс – четвертичная структура белка.
Например, к белкам, имеющим четвертичную структуру, относится гемоглобин –
белок, переносящий кислород в крови человека.

Рис. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры
белка.
При попадании белка в агрессивную
среду (высокая температура, большая концентрация кислоты или соли и т.п.) может
происходить нарушение его структуры. Нарушение структуры белка называется денатурацией.
Если белок с нарушенной структурой помещают назад в нормальную среду, и он
восстанавливает свои прежние свойства, то такую денатурацию называют обратимой.
Если белок возвращают в нормальную среду, и он не восстанавливает свои прежние
свойства, то такую денатурацию называют необратимой (можно сколь угодно
долго охлаждать пожаренную яичницу, но от этого она не превратится в яйцо). То
есть при этом происходит нарушение первичной структуры белка.
NB! Во
время болезни стоит избегать длительного повышения температуры тела. При
температуре свыше 40оС многие белки организма человека начинают
денатурировать, а, следовательно, не могут нормально выполнять свои функции.
Смотреть видео по теме: "Биосинтез белка. Транскрипция и трансляция. Основы" || Смотреть видео по теме "Структуры белка" || Читать теорию по теме "Биосинтез белка" || Решить тест по теме "Биосинтез белка" || Лёгкие задачи по теме "Биосинтез белка" (без 5' и 3' концов, до 2017 года) || Решить новые типы задач из второй части по теме "Биосинтез белка" || Смотреть разбор ошибок при решении задач на биосинтез белка на примере реальных ответов на ЕГЭ || Вернуться в раздел "Теория и практика"